Статьи автора

Механизм функционирования тиоцианатдегидрогеназ на основе структурных данных

Номер выпуска 1 от 14.09.2025

Тиоцианатдегидрогеназа — фермент, катализирующий преобразование иона тиоцианата в ион цианата c выделением двух электронов, двух протонов и нейтрального атома серы. Ранее были решены структуры тиоцианатдегидрогеназы из Thioalkalivibrio paradoxus. Хотя качество этих структур не безупречно (двойникование и сильная анизотропия кристаллов, неполная заселенность ионов меди, отсутствие данных о строении комплексов с аналогами субстрата), на их основе ранее был предложен механизм функционирования фермента. Недавно с атомным разрешением были решены структуры генно-инженерной копии родственного свободного фермента из Pelomicrobium methylotrophicum и его комплекса с тиомочевиной. В новых структурах ионы меди активного центра имеют полную заселенность. В этих структурах удается надежно установить две конформации молекулы белка с открытым и закрытым активными центрами. Новые структурные данные высокого разрешения позволили также выявить в активных центрах фермента в каждой из этих конформаций суперпозиции состояний ионов меди с различными степенями окисления с частичными заселенностями (и соответствующих лигандов). Заряды ионов меди в этих состояниях определялись по координации ионов. В молекуле белка с закрытым активным центром наблюдаются комплексы с ингибитором (ионом тиомочевины) и молекулярным кислородом. Комплекс с тиомочевиной позволяет моделировать связывание ферментом иона тиоцианата. Предложен механизм активации атакующего кислородного лиганда, учитывающий изменения структур открытой и закрытой конформаций. Обсуждается новая схема ферментативной реакции.

1 0