- Код статьи
- S0026898425010103-1
- DOI
- 10.31857/S0026898425010103
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 59 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 141-153
- Аннотация
- Тиоцианатдегидрогеназа — фермент, катализирующий преобразование иона тиоцианата в ион цианата c выделением двух электронов, двух протонов и нейтрального атома серы. Ранее были решены структуры тиоцианатдегидрогеназы из Thioalkalivibrio paradoxus. Хотя качество этих структур не безупречно (двойникование и сильная анизотропия кристаллов, неполная заселенность ионов меди, отсутствие данных о строении комплексов с аналогами субстрата), на их основе ранее был предложен механизм функционирования фермента. Недавно с атомным разрешением были решены структуры генно-инженерной копии родственного свободного фермента из Pelomicrobium methylotrophicum и его комплекса с тиомочевиной. В новых структурах ионы меди активного центра имеют полную заселенность. В этих структурах удается надежно установить две конформации молекулы белка с открытым и закрытым активными центрами. Новые структурные данные высокого разрешения позволили также выявить в активных центрах фермента в каждой из этих конформаций суперпозиции состояний ионов меди с различными степенями окисления с частичными заселенностями (и соответствующих лигандов). Заряды ионов меди в этих состояниях определялись по координации ионов. В молекуле белка с закрытым активным центром наблюдаются комплексы с ингибитором (ионом тиомочевины) и молекулярным кислородом. Комплекс с тиомочевиной позволяет моделировать связывание ферментом иона тиоцианата. Предложен механизм активации атакующего кислородного лиганда, учитывающий изменения структур открытой и закрытой конформаций. Обсуждается новая схема ферментативной реакции.
- Ключевые слова
- рентгеноструктурный анализ белков конформационные изменения медьсодержащие ферменты ферментативные реакции
- Дата публикации
- 14.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 3
Библиография
- 1. Tikhonova T.V., Sorokin D.Y., Hagen W.R., Khrenova M.G., Muyzer G., Rakitina T.V., Shabalin I.G., Trofimov A.A., Tsallagov S.I., Popov V.O. (2020) Trinuclear copper biocatalytic center forms an active site of thiocyanate dehydrogenase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 117, 5280‒5290. https://doi.org/10.1073/pnas.1922133117
- 2. Varfolomeeva L.A., Polyakov K.M., Komolov A.S., Rakitina T.V., Dergousova N.I., Dorovatovskii P.V., Boyko K.M., Tikhonova T.V., Popov V.O. (2023) Improvement of the diffraction properties of thiocyanate dehydrogenase crystals. Crystallography Repts. 68, 886−891. https://doi.org/10.1134/s1063774523600990
- 3. Haltia T., Brown K., Tegoni M., Cambillau C., Saraste M., Mattila K., Djinovic-Carugo K. (2003) Crystal structure of nitrous oxide reductase from Paracoccus denitrificans at 1.6 Å resolution. Biochem. J. 369, 77−88. https://doi.org/10.1042/BJ20020782
- 4. Krissinel E., Henrick K. (2007) Inference of macromolecular assemblies from crystalline state. J. Mol. Biol. 372, 774−797. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2007.05.022
- 5. Solomon E.I., Heppner D.E., Johnston E.M., Ginsbach J.W., Cirera J., Qayyum M., Kieber-Emmons M.T., Kjaergaard C.H., Hadt R.G., Tian L. (2014) Copper active sites in biology. Chem. Rev. 114, 3659−3853. https://doi.org/10.1021/cr400327t
- 6. Rubino J.T., Frank K.J. (2012) Coordination chemistry of copper proteins: how nature handles a toxic cargo for essential function. J. Inorg. Biochem. 107, 129‒143. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2011.11.024
- 7. Cotton F.A., Wilkinson G. (1980) Advanced Inorganic Chemistry, 4th ed. New York: John Wiley and Sons, 798–821.
- 8. Balamurugan R., Palaniandavar M., Gopalan R.S. (2001) Trigonal planar copper(I) complex: synthesis, structure, and spectra of a redox pair of novel copper(II/I) complexes of tridentate bis(benzimidazol-2’-vl) ligand framework as models for electron-transfer copper proteins. Inorg. Chem. 40, 2246–2255. https://doi.org/10.1021/ic0003372
- 9. Reinen D., Friebel C. (1984) Copper(2+) in 5-coordination: a case of a second-order Jahn-Teller effect. 2. Pentachlorocuprate(3-) and other CuIIL5 complexes: trigonal bipyramid or square pyramid? Inorg. Chem. 23, 791–798. https://doi.org/10.1021/ic00175a001
- 10. Wansapura C.M., Juyong C., Simpson J.L., Szymanski D., Eaton G.R., Eaton S.S., Fox S. (2003) From planar toward tetrahedral copper(Il) complexes: structural and electron paramagnetic resonance studies of substituent steric effects in an extended class of pyrrolate-imine ligands. J. Coord. Chem. 56, 975–993. https://doi.org/10.1080/00958970310001607752
- 11. Hatfield W.E. (1997) Handbook of Copper Compounds and Applications. Ed. Richardson H.W. New York: Marcel Dekker, 13–30.
- 12. Raithby P.R., Shields G.P., Allen F.H., Motherwell W.D.S. (2000) Structure correlation study of four-coordinate copper(I) and (II) complexes. Acta Cryst. B56, 444–454. https://doi.org/10.1107/S0108768199016870
- 13. Komori H., Sugiyama R., Kataoka K., Miyazaki K., Higuchi Y., Sakurai T. (2014) New insights into the catalytic active-site structure of multicopper oxidases. Acta Cryst. D70, 772–779. https://doi.org/10.1107/S1399004713033051
- 14. Polyakov K.M., Gavryushov S., Ivanova S., Fedorova T.V., Glazunova O.A., Popov A.N., Koroleva O.V. (2017) Structural study of the X-ray-induced enzymatic reduction of molecular oxygen to water by Steccherinum murashkinskyi laccase: insights into the reaction mechanism. Acta Cryst. D73, 388–401. https://doi.org/10.1107/S2059798317003667
- 15. Derewenda Z.S. (2010) Application of protein engineering to enhance crystallizability and improve crystal properties. Acta Cryst. D66, 604–615. doi: 10.1107/S090744491000644X.
- 16. Vagin A., Teplyakov A. (1997) MOLREP: An automated program for molecular replacement. J. Appl. Сryst. 66, 22–25. https://doi.org/10.1107/S0021889897006766
- 17. Murshudov G.N., Vagin A.A., Dodson E.J. (1997) Refinement of macromolecular structures by the maximum-likelihood method. Acta Cryst. D53, 240–255. https://doi.org/10.1107/S0907444996012255
- 18. McNicholas S., Potterton E., Wilson K.S., Noble M.E.M. (2011) Presenting your structures: the CCP4mg molecular-graphics software. Acta Cryst. D67, 386–394. https://doi.org/10.1107/S0907444910045749
